Os açúcares possuem, também, propriedades redutoras, ou seja, atuam como agentes redutores, sofrendo oxidação (perdendo um elétron). Pode-se utilizar um agente oxidante para reagir com esses açúcares e determinar a dosagem de açúcar redutor no meio.
Monossacarídeos
Os açúcares possuem em seus derivados grupos que dão propriedades específicas à molécula. Por exemplo, a glucose pode variar suas propriedades, e consequentemente suas funções partindo da derivação, sendo que ela pode ser amilada, fosforilada ou sulfatada.
A perfeita função da heparina, por exemplo, é determinada pelo grau de sulfatação de sua molécula.
Ligação glicosídica
É uma reação de condensação entre o C1 de um açúcar e um grupamento -OH de outro, liberando H2O.
Pode ocorrer em variadas posições, dando origem a diferentes dissacarídeos.
A diversidade estrutural dos carboidratos é muito maior do que das proteínas. A variedade de informações que se pode obter a partir de um glicídio é enorme.
Açúcares epímeros: diferem em torno da disposição espacial de apenas um carbono. A reação de epimerização serve para transformar um açúcar em seu epímero. É catalisada por uma enzima epimerase.
Polissacarídeos
Podem ser divididos em:
- homopolissacarídeos: compostos por uma única unidade monossacarídica;
- heteropolissacarídeos: compostos por várias unidades monossacarídicas.
Ambos podem ser lineares ou ramificados.
Alguns polissacarídeos importantes:
Amido - reserva vegetal
Constituído pelos polissacarídeos:
-> amilose: linear / ligações glucose alfa (1->4)
-> amilopectina: ramificado / ligações alfa (1->4) e alfa (1->6)
As cadeias em ligação alfa 1->4 são curvas, originando moléculas com estrutura helicoidal e compacta.
Glicogênio - reserva animal
-> homopolímero de glucose
É composto por ligações glicosídicas alfa (1->4) e alfa (1->6). A cada 8-10 unidades de glucose ocorre um ponto de ramificação (que é a ligação alfa (1->6).
Cada glicogênio possui um único terminal redutor e vários terminais não redutores. O fato de o glicogênio possuir estrutura ramificada e vários terminais não-redutores acarreta na facilitação de sua degradação.
Ele funciona como armazém de glicose, auxiliando na manutenção das taxas de glicose no sangue.
Celulose - estrutural vegetal
-> homopolímero de glicose (porém beta-glucose, que não é digerida pelo ser humano)
É composto por ligações beta (1->4) e possui conformação linear estendida. Pontes de hidrogênio entre cadeias paralelas originam fibras insolúveis que dão à celulose sua propriedade estrutural.
quinta-feira, 8 de abril de 2010
Bioquímica - Aula Teórica 08 - Carboidratos
São as biomoléculas mais abundantes da natureza. O seu metabolismo, em seres não fotossintéticos, é a via central de produção de energia.
Além disso, são importantes constituintes da dieta. Várias doenças genéticas humanas são defeitos do seu metabolismo, e são base para indústrias de grande interesse comercial, como a de antibióticos.
Normalmente, estão associados covalentemente a outras moléculas formando os seguintes glicoconjugados:
- glicolipídios (quando associados a lipídios)
- glicoproteínas (quando associados a proteínas)
- açúcares nucleotídeos e ácidos nucléicos (quando associados a bases nitrogenadas)
Os carboidratos são, ainda, imunodeterminantes. Ou seja, auxiliam o reconhecimento de estruturas (como, por exemplo, quando constituem o glicocálix). O sistema ABO e o reconhecimento das células por microorganismos patogênicos são exemplos dessa função.
Definição
Carboidratos são poli-hidróxi-cetonas ou poli-hidróxi-aldeídos e seus derivados. Geralmente são representados pela fórmula de Fisher, que é a seguinte:
Glucose
Classificação
Os carboidratos podem ser classificados em:
- monossacarídeos -> 3 C - triose / 4 C - tetrose / 5 C - pentose / 6 C - hexose;
- oligossacarídeos -> 2 a 10 monossacarídeos unidos por ligação glicosídica;
- polissacarídeos -> formados por vários sacarídeos.
Os açúcares são, na maioria dos casos, D-açúcares. Para determinar se um açúcar é D ou L, considera-se o grupo -OH do C mais distante do radical aldo ou ceto.
Ciclização - fórmula de Howorth
Os açúcares não são encontrados na forma linear na natureza, e sim na forma ciclizada, formação que adquirem espontaneamente.
O processo que ocorre é o seguinte:
A hidroxila do carbono 1 pode se ligar de maneira a formar dois isômeros, sendo um com ela voltada para cima e outro com ela voltada para baixo. A primeira recebe o nome de beta-D-glucose e a segunda recebe o nome de alfa-D-glucose.
Depois de ciclizados, os açúcares podem ser representados pela fórmula de Howorth, que é a seguinte:
Os isômeros formados são chamados de anômeros, e o carbono responsável pela isomeria é chamado de carbono anomérico.
Os anômeos da D-glucose são conhecidos como alfa-D-glucopiranose e beta-D-glucopiranose, pois lembram o composto pirano. Algumas podem sofrer ciclização de modo a obter-se um composto que lembra o furano também, apesar de ser na minoria dos casos.
As hidroxilas estão para a direita na fórmula de Fischer e para baixo na fórmula de Howorth.
A ciclização da frutose dá origem a ciclos pentagonais, lembrando a estrutura do furano, e por isso seus isômeros são conhecidos como frutofuranoses.
Além disso, são importantes constituintes da dieta. Várias doenças genéticas humanas são defeitos do seu metabolismo, e são base para indústrias de grande interesse comercial, como a de antibióticos.
Normalmente, estão associados covalentemente a outras moléculas formando os seguintes glicoconjugados:
- glicolipídios (quando associados a lipídios)
- glicoproteínas (quando associados a proteínas)
- açúcares nucleotídeos e ácidos nucléicos (quando associados a bases nitrogenadas)
Os carboidratos são, ainda, imunodeterminantes. Ou seja, auxiliam o reconhecimento de estruturas (como, por exemplo, quando constituem o glicocálix). O sistema ABO e o reconhecimento das células por microorganismos patogênicos são exemplos dessa função.
Definição
Carboidratos são poli-hidróxi-cetonas ou poli-hidróxi-aldeídos e seus derivados. Geralmente são representados pela fórmula de Fisher, que é a seguinte:
GlucoseClassificação
Os carboidratos podem ser classificados em:
- monossacarídeos -> 3 C - triose / 4 C - tetrose / 5 C - pentose / 6 C - hexose;
- oligossacarídeos -> 2 a 10 monossacarídeos unidos por ligação glicosídica;
- polissacarídeos -> formados por vários sacarídeos.
Os açúcares são, na maioria dos casos, D-açúcares. Para determinar se um açúcar é D ou L, considera-se o grupo -OH do C mais distante do radical aldo ou ceto.
Ciclização - fórmula de Howorth
Os açúcares não são encontrados na forma linear na natureza, e sim na forma ciclizada, formação que adquirem espontaneamente.
O processo que ocorre é o seguinte:
A hidroxila do carbono 1 pode se ligar de maneira a formar dois isômeros, sendo um com ela voltada para cima e outro com ela voltada para baixo. A primeira recebe o nome de beta-D-glucose e a segunda recebe o nome de alfa-D-glucose.
Depois de ciclizados, os açúcares podem ser representados pela fórmula de Howorth, que é a seguinte:
Os isômeros formados são chamados de anômeros, e o carbono responsável pela isomeria é chamado de carbono anomérico.
Os anômeos da D-glucose são conhecidos como alfa-D-glucopiranose e beta-D-glucopiranose, pois lembram o composto pirano. Algumas podem sofrer ciclização de modo a obter-se um composto que lembra o furano também, apesar de ser na minoria dos casos.
As hidroxilas estão para a direita na fórmula de Fischer e para baixo na fórmula de Howorth.
A ciclização da frutose dá origem a ciclos pentagonais, lembrando a estrutura do furano, e por isso seus isômeros são conhecidos como frutofuranoses.
quarta-feira, 7 de abril de 2010
Bioquímica - Aula Teórica 07 - Enzimas
Inibição Enzimática
Reversível:
- Competitiva
O substrato compete com o inibidor pelo sítio ativo. Km aumenta e Vmax permanece constante.
- Incompetitiva
O inibidor liga-se ao ES e não permite que o ocorra a etapa seguinte da reação. A Vmax diminui enquanto o Km diminui.
- Mista
O inibidor liga-se a outro sítio ativo que não o do substrato, porém pode ligar-se tanto ao composto ES quanto à E.
Irreversível
O inibidor liga-se covalentemente ao substrato de modo irreversível. Processo importante para a marcação de determinadas enzimas.
Enzimas Reguladoras
São responsáveis por várias vias metabólicas e sequenciais do organismo, sendo que pelo menos uma delas determina a velocidade de toda a sequência.
Podemos dividir em dois grandes grupos:
- Enzimas alostéricas, regulação não covalente (reversível);
- Enzimas reguladas por modificações covalentes (reversíveis);
As enzimas alostéricas são determinadas por moduladores alostéricos, ou seja, a ligação de algum modulador alterará a conformação da proteína para inibir ou estimular a ligação do substrato. Quando o substrato e o modulador são o mesmo composto, diz-se que a enzima é homotrópica. Quando são diferentes, chamamos de heterotrópica. Os moduladores positivos aumentam a afinade de E por S, enquanto os moduladores negativos diminuem a afinidade de E por S.
Cinética das Enzimas Alostéricas
Essas enzimas não seguem a cinética de Michaelis-Menten. Sua curva de saturação é sigmóide, assim como a de qualquer proteína alostérica.
Moduladores positivos resultam em uma curva mais hiperbólica, enquanto moduladores negativos resultam em uma curva mais sigmoidal.
As enzimas reguladas por modificações covalentes são enzimas cuja regulação se dá por ligações covalentes reversíveis. Consiste na adição de certos grupos às enzimas (de maneira covalente), com a finalidade de tornar a enzima mais ativa. O maioro exemplo é o grupo fosfato.
Também existe outro grupo: enzimas reguladas por clivagem proteolítica. Consiste na hidrólise do zimogênio, um precursor inativo, para formar uma enzima ativa.
Isoenzimas
São enzimas que catalisam a mesma reação, porém atuam em diferentes tecidos, tendo diferentes sequência e composição de AA. Suas cinéticas também apresentam-se de maneira diferente.
Reversível:
- Competitiva
O substrato compete com o inibidor pelo sítio ativo. Km aumenta e Vmax permanece constante.
- Incompetitiva
O inibidor liga-se ao ES e não permite que o ocorra a etapa seguinte da reação. A Vmax diminui enquanto o Km diminui.
- Mista
O inibidor liga-se a outro sítio ativo que não o do substrato, porém pode ligar-se tanto ao composto ES quanto à E.
Irreversível
O inibidor liga-se covalentemente ao substrato de modo irreversível. Processo importante para a marcação de determinadas enzimas.
Enzimas Reguladoras
São responsáveis por várias vias metabólicas e sequenciais do organismo, sendo que pelo menos uma delas determina a velocidade de toda a sequência.
Podemos dividir em dois grandes grupos:
- Enzimas alostéricas, regulação não covalente (reversível);
- Enzimas reguladas por modificações covalentes (reversíveis);
As enzimas alostéricas são determinadas por moduladores alostéricos, ou seja, a ligação de algum modulador alterará a conformação da proteína para inibir ou estimular a ligação do substrato. Quando o substrato e o modulador são o mesmo composto, diz-se que a enzima é homotrópica. Quando são diferentes, chamamos de heterotrópica. Os moduladores positivos aumentam a afinade de E por S, enquanto os moduladores negativos diminuem a afinidade de E por S.
Cinética das Enzimas Alostéricas
Essas enzimas não seguem a cinética de Michaelis-Menten. Sua curva de saturação é sigmóide, assim como a de qualquer proteína alostérica.
Moduladores positivos resultam em uma curva mais hiperbólica, enquanto moduladores negativos resultam em uma curva mais sigmoidal.
As enzimas reguladas por modificações covalentes são enzimas cuja regulação se dá por ligações covalentes reversíveis. Consiste na adição de certos grupos às enzimas (de maneira covalente), com a finalidade de tornar a enzima mais ativa. O maioro exemplo é o grupo fosfato.
Também existe outro grupo: enzimas reguladas por clivagem proteolítica. Consiste na hidrólise do zimogênio, um precursor inativo, para formar uma enzima ativa.
Isoenzimas
São enzimas que catalisam a mesma reação, porém atuam em diferentes tecidos, tendo diferentes sequência e composição de AA. Suas cinéticas também apresentam-se de maneira diferente.
Bioquímica - Aula Teórica 06 - Enzima
Cinética Enzimática
A velocidade de uma reação catalisada por enzimas depende:
- da concentração de substrato [S];
- da concentração de enzima [E];
- do pH do meio;
- da temperatura.
Efeito da [S] na Velocidade Inicial (Vo)
O Km é a concentração de substrato necessária para que a reação atinja a metade da velocidade máxima.
Formação do composto ES:
É desta maneira que se dá a catálise enzimática, com a formação de um composto entre substrato e produto. O importante aqui é entender que a velocidade inicial será sempre pro proporcional ao substrato, pois quanto maior for S, mais ES será formado, e consequentemente mais P. A velocidade é determinada pela segunda etapa, que é mais lenta.
Equação de Michaelis Menten
Observações Importantes:
> Enzimas com dependência hiperbólica de Vo com relação ao substrato seguem a cinética de Michaelis-Menten.
> Equação de Michaelis não define mecanismos.
> Enzimas reguladoras não seguem essa cinética.
O Km não reflete o grau de afinidade para o seu substrato em todos os casos.
Para reações com duas etapas, é válida a fórmula:
Assim, quando k2 é muito baixo, vale a fórmula k-1/k1, que é definida como Kd (chamada de constante de dissociação).
Kcat - constante catalítica, "constante de renovação"
O Kcat é uma constante de velocidade de primeira ordem (s-1), utilizada para determinar a velocidade limitante de qualquer reação catalisada por uma enzima em condições de saturação.
kcat = k2
Segundo a equação de Michaelis-Menten,
Para determinar a eficiência catalítica de uma reação enzimática, deve-se analisar a constante específica, definida como Kcat/Km.
A velocidade de uma reação catalisada por enzimas depende:
- da concentração de substrato [S];
- da concentração de enzima [E];
- do pH do meio;
- da temperatura.
Efeito da [S] na Velocidade Inicial (Vo)
O Km é a concentração de substrato necessária para que a reação atinja a metade da velocidade máxima.Formação do composto ES:
É desta maneira que se dá a catálise enzimática, com a formação de um composto entre substrato e produto. O importante aqui é entender que a velocidade inicial será sempre pro proporcional ao substrato, pois quanto maior for S, mais ES será formado, e consequentemente mais P. A velocidade é determinada pela segunda etapa, que é mais lenta.Equação de Michaelis Menten
Observações Importantes:> Enzimas com dependência hiperbólica de Vo com relação ao substrato seguem a cinética de Michaelis-Menten.
> Equação de Michaelis não define mecanismos.
> Enzimas reguladoras não seguem essa cinética.
O Km não reflete o grau de afinidade para o seu substrato em todos os casos.
Para reações com duas etapas, é válida a fórmula:
Assim, quando k2 é muito baixo, vale a fórmula k-1/k1, que é definida como Kd (chamada de constante de dissociação).
Kcat - constante catalítica, "constante de renovação"
O Kcat é uma constante de velocidade de primeira ordem (s-1), utilizada para determinar a velocidade limitante de qualquer reação catalisada por uma enzima em condições de saturação.
kcat = k2Segundo a equação de Michaelis-Menten,
Para determinar a eficiência catalítica de uma reação enzimática, deve-se analisar a constante específica, definida como Kcat/Km.
Bioquímica - Aula Teórica 05 - Enzimas
Enzimas são catalisadores biológicos cuja função é aumentar a velocidade das reações (porém sem alterar o seu equilíbrio). As enzimas atuam apenas sobre condições celulares específicas e são recuperadas após a catálise da reação. Cada enzima possui um substrato, sendo, portanto, de extrema especificidade.
Estrutura e Atividade Enzimática
As enzimas são geralmente proteínas, com algumas exceções (casos em que o RNA atua como enzima). Algumas precisam de outros componentes para poderem atuar, enquanto outras conseguem realizar a catálise apenas através dos seus aminoácidos.
Os componentes não protéicos das enzimas são genericamente chamados de cofatores, e podem ser:
- íons inorgânicos;
- molécula orgânica complexa ou molécula metalorgânica chamada de coenzima;
A coenzima ou o íon ligados covalentemente ao grupo prostético são chamados de grupo prostético.
O conjunto todo é chamado holoenzima e a parte protéica é chamada apoenzima.
Nomenclatura
Normalmente as enzimas possuem o sufixo -ase ligado ao tipo de substância da qual realizam catálise. Há, no entanto, várias exceções, como pepsina, tripsina, etc...
Classificação
As enzimas também pode ser classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam. Podem ser classificadas da seguinte maneira:
- oxirredutases: catalisam reações de oxirredução, em que há transferência de elétrons;
- transferases: catalisam reações de transferência de grupos;
- hidrolases: catalisam reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água);
- liases: catalisam reações de adição de grupos às duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio da remoção de grupos;
- isomerases: catalisam reações de transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros;
- ligases: catalisam reações de condensação acopladas à quebra do ATP, formando ligações do tipo C-C, C-S, C-O e C-N.
É importante reconhecer o significado das seguintes representações:
A atuação da enzima se dá pela diminuição da energia de ativação. Mas por que as enzimas diminuem a energia de ativação? Porque propiciam um ambiente favorável ao substrato.
Modelos
- Modelo chave-fechadura: enzima complementar ao substrato;
- Modelo do encaixe induzido: enzima complementar ao estado de transição do substrato:
Como a energia de ligação entre E (enzima) e S (substrato) contribui para a catálise?
- Diminui a entropia do substrato;
- Ajuste induzido;
- Retirada da água de solvatação.
Estrutura e Atividade Enzimática
As enzimas são geralmente proteínas, com algumas exceções (casos em que o RNA atua como enzima). Algumas precisam de outros componentes para poderem atuar, enquanto outras conseguem realizar a catálise apenas através dos seus aminoácidos.
Os componentes não protéicos das enzimas são genericamente chamados de cofatores, e podem ser:
- íons inorgânicos;
- molécula orgânica complexa ou molécula metalorgânica chamada de coenzima;
A coenzima ou o íon ligados covalentemente ao grupo prostético são chamados de grupo prostético.
O conjunto todo é chamado holoenzima e a parte protéica é chamada apoenzima.
Nomenclatura
Normalmente as enzimas possuem o sufixo -ase ligado ao tipo de substância da qual realizam catálise. Há, no entanto, várias exceções, como pepsina, tripsina, etc...
Classificação
As enzimas também pode ser classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam. Podem ser classificadas da seguinte maneira:
- oxirredutases: catalisam reações de oxirredução, em que há transferência de elétrons;
- transferases: catalisam reações de transferência de grupos;
- hidrolases: catalisam reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água);
- liases: catalisam reações de adição de grupos às duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio da remoção de grupos;
- isomerases: catalisam reações de transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros;
- ligases: catalisam reações de condensação acopladas à quebra do ATP, formando ligações do tipo C-C, C-S, C-O e C-N.
É importante reconhecer o significado das seguintes representações:
A atuação da enzima se dá pela diminuição da energia de ativação. Mas por que as enzimas diminuem a energia de ativação? Porque propiciam um ambiente favorável ao substrato.
Modelos
- Modelo chave-fechadura: enzima complementar ao substrato;
- Modelo do encaixe induzido: enzima complementar ao estado de transição do substrato:
Como a energia de ligação entre E (enzima) e S (substrato) contribui para a catálise?
- Diminui a entropia do substrato;
- Ajuste induzido;
- Retirada da água de solvatação.
terça-feira, 6 de abril de 2010
Bioquímica - Aula Teórica 04 - Proteínas: estrutura e função
Alosteria
Alosteria é uma propriedade das proteínas em que um ligante dela terá efeito sobre outro. Ou seja, o fato de a esta proteína se ligar a alguma estrutura implica numa diferente afinidade para um próximo ligante.
Na propriedade alostérica, o primeiro ligante é chamado de modulador ou efetor alostérico.
Ligação do O2 x Ligação do CO
A afinidade da Hb e da Mb pelo CO é 200 vezes maior que a afinidade pelo O2. O heme livre, por sua vez, tem afinidade 25000 vezes maior pelo CO do que pelo O2.
A histidina distal influencia a afinidade.
A afinidade da Hb pelo O2 é modulada:
- pelo pH do meio
- pelo CO2, que afeta as características de ligação da Hb através da alteração do pH, segundo a seguinte fórmula:
CO2 + H2O <-> H+ + HCO3-
Efeito Bohr
Efeito do pH na ligação e na liberação do O2 na hemoglobina.
Quando o pH é mais elevado, a Hb tende a ligar-se ao O2 e a liberar prótons para o meio. Isso é importante para a entrada do oxigênio na molécula. Esse processo ocorre, portanto, nos pulmões.
De maneira contrária, quando o pH é mais baixo, a Hb tende a ligar-se aos prótons e a liberar O2 para o meio. Isso costuma ocorrer no metabolismo das células em geral.
Hemácias
São células sem núcleo e sem mitocôndria, responsáveis por:
- transporte de hemoglobina;
- fornecer a enzima anidrase carbônica para catalisar a reação CO2 + H2O <-> HCO3- + H+;
- tamponamento.
Como a Hb transporta H+ e dióxido de carbono, o transporte de oxigênio é afetado por esses fatores.
É bom saber que o H+ liga-se à Hb através de resíduos de AA enquanto o CO2 liga-se como um grupo carbamato ao grupo alfa-amino da extremidade amino-terminal de cada cadeia.
Efeito do 2,3-Bifosfoglicerato
O BPG liga-se no buraco que há entre as 4 subunidades da hemoglobina. As cargas do BPG interagem com as cargas dos AA, e dessa maneira se fixa no local propriamente dito.
Basicamente, o efeito do 2,3-bifosfoglicerato é a diminuição da afinidade da Hb pelo O2, funcionando como um modulador negativo.
O BPG estabiliza a forma desoxi, que é o estado tenso (T), logo ele não precisa ligar-se ao O2 para ficar estável, diminuindo assim a afinidade pelo mesmo.
A última coisa que deve-se lembrar é que a Hb fetal tem maior afinidade pelo oxigênio, e isso é de suma importância no desenvolvimento inicial do feto.
Alosteria é uma propriedade das proteínas em que um ligante dela terá efeito sobre outro. Ou seja, o fato de a esta proteína se ligar a alguma estrutura implica numa diferente afinidade para um próximo ligante.
Na propriedade alostérica, o primeiro ligante é chamado de modulador ou efetor alostérico.
Ligação do O2 x Ligação do CO
A afinidade da Hb e da Mb pelo CO é 200 vezes maior que a afinidade pelo O2. O heme livre, por sua vez, tem afinidade 25000 vezes maior pelo CO do que pelo O2.
A histidina distal influencia a afinidade.
A afinidade da Hb pelo O2 é modulada:
- pelo pH do meio
- pelo CO2, que afeta as características de ligação da Hb através da alteração do pH, segundo a seguinte fórmula:
CO2 + H2O <-> H+ + HCO3-
Efeito Bohr
Efeito do pH na ligação e na liberação do O2 na hemoglobina.
Quando o pH é mais elevado, a Hb tende a ligar-se ao O2 e a liberar prótons para o meio. Isso é importante para a entrada do oxigênio na molécula. Esse processo ocorre, portanto, nos pulmões.
De maneira contrária, quando o pH é mais baixo, a Hb tende a ligar-se aos prótons e a liberar O2 para o meio. Isso costuma ocorrer no metabolismo das células em geral.
Hemácias
São células sem núcleo e sem mitocôndria, responsáveis por:
- transporte de hemoglobina;
- fornecer a enzima anidrase carbônica para catalisar a reação CO2 + H2O <-> HCO3- + H+;
- tamponamento.
Como a Hb transporta H+ e dióxido de carbono, o transporte de oxigênio é afetado por esses fatores.
É bom saber que o H+ liga-se à Hb através de resíduos de AA enquanto o CO2 liga-se como um grupo carbamato ao grupo alfa-amino da extremidade amino-terminal de cada cadeia.
Efeito do 2,3-Bifosfoglicerato
O BPG liga-se no buraco que há entre as 4 subunidades da hemoglobina. As cargas do BPG interagem com as cargas dos AA, e dessa maneira se fixa no local propriamente dito.
Basicamente, o efeito do 2,3-bifosfoglicerato é a diminuição da afinidade da Hb pelo O2, funcionando como um modulador negativo.
O BPG estabiliza a forma desoxi, que é o estado tenso (T), logo ele não precisa ligar-se ao O2 para ficar estável, diminuindo assim a afinidade pelo mesmo.
A última coisa que deve-se lembrar é que a Hb fetal tem maior afinidade pelo oxigênio, e isso é de suma importância no desenvolvimento inicial do feto.
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