Cinética Enzimática
A velocidade de uma reação catalisada por enzimas depende:
- da concentração de substrato [S];
- da concentração de enzima [E];
- do pH do meio;
- da temperatura.
Efeito da [S] na Velocidade Inicial (Vo)
O Km é a concentração de substrato necessária para que a reação atinja a metade da velocidade máxima.
Formação do composto ES:
É desta maneira que se dá a catálise enzimática, com a formação de um composto entre substrato e produto. O importante aqui é entender que a velocidade inicial será sempre pro proporcional ao substrato, pois quanto maior for S, mais ES será formado, e consequentemente mais P. A velocidade é determinada pela segunda etapa, que é mais lenta.
Equação de Michaelis Menten
Observações Importantes:
> Enzimas com dependência hiperbólica de Vo com relação ao substrato seguem a cinética de Michaelis-Menten.
> Equação de Michaelis não define mecanismos.
> Enzimas reguladoras não seguem essa cinética.
O Km não reflete o grau de afinidade para o seu substrato em todos os casos.
Para reações com duas etapas, é válida a fórmula:
Assim, quando k2 é muito baixo, vale a fórmula k-1/k1, que é definida como Kd (chamada de constante de dissociação).
Kcat - constante catalítica, "constante de renovação"
O Kcat é uma constante de velocidade de primeira ordem (s-1), utilizada para determinar a velocidade limitante de qualquer reação catalisada por uma enzima em condições de saturação.
Segundo a equação de Michaelis-Menten,
Para determinar a eficiência catalítica de uma reação enzimática, deve-se analisar a constante específica, definida como Kcat/Km.
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