Bioquímica - Aula Teórica 06 - Enzima

Cinética Enzimática

A velocidade de uma reação catalisada por enzimas depende:

- da concentração de substrato [S];

- da concentração de enzima [E];

- do pH do meio;

- da temperatura.

Efeito da [S] na Velocidade Inicial (Vo)

O Km é a concentração de substrato necessária para que a reação atinja a metade da velocidade máxima.


Formação do composto ES:
É desta maneira que se dá a catálise enzimática, com a formação de um composto entre substrato e produto. O importante aqui é entender que a velocidade inicial será sempre pro proporcional ao substrato, pois quanto maior for S, mais ES será formado, e consequentemente mais P. A velocidade é determinada pela segunda etapa, que é mais lenta.


Equação de Michaelis Menten




Observações Importantes:

> Enzimas com dependência hiperbólica de Vo com relação ao substrato seguem a cinética de Michaelis-Menten.

> Equação de Michaelis não define mecanismos.

> Enzimas reguladoras não seguem essa cinética.

O Km não reflete o grau de afinidade para o seu substrato em todos os casos.

Para reações com duas etapas, é válida a fórmula:




Assim, quando k2 é muito baixo, vale a fórmula k-1/k1, que é definida como Kd (chamada de constante de dissociação).


Kcat - constante catalítica, "constante de renovação"

O Kcat é uma constante de velocidade de primeira ordem (s-1), utilizada para determinar a velocidade limitante de qualquer reação catalisada por uma enzima em condições de saturação.

kcat = k2

Segundo a equação de Michaelis-Menten,


Para determinar a eficiência catalítica de uma reação enzimática, deve-se analisar a constante específica, definida como Kcat/Km.