quarta-feira, 7 de abril de 2010

Bioquímica - Aula Teórica 07 - Enzimas

Inibição Enzimática

Reversível:

- Competitiva

O substrato compete com o inibidor pelo sítio ativo. Km aumenta e Vmax permanece constante.

- Incompetitiva

O inibidor liga-se ao ES e não permite que o ocorra a etapa seguinte da reação. A Vmax diminui enquanto o Km diminui.

- Mista

O inibidor liga-se a outro sítio ativo que não o do substrato, porém pode ligar-se tanto ao composto ES quanto à E.

Irreversível

O inibidor liga-se covalentemente ao substrato de modo irreversível. Processo importante para a marcação de determinadas enzimas.


Enzimas Reguladoras

São responsáveis por várias vias metabólicas e sequenciais do organismo, sendo que pelo menos uma delas determina a velocidade de toda a sequência.

Podemos dividir em dois grandes grupos:

- Enzimas alostéricas, regulação não covalente (reversível);

- Enzimas reguladas por modificações covalentes (reversíveis);

As enzimas alostéricas são determinadas por moduladores alostéricos, ou seja, a ligação de algum modulador alterará a conformação da proteína para inibir ou estimular a ligação do substrato. Quando o substrato e o modulador são o mesmo composto, diz-se que a enzima é homotrópica. Quando são diferentes, chamamos de heterotrópica. Os moduladores positivos aumentam a afinade de E por S, enquanto os moduladores negativos diminuem a afinidade de E por S.

Cinética das Enzimas Alostéricas

Essas enzimas não seguem a cinética de Michaelis-Menten. Sua curva de saturação é sigmóide, assim como a de qualquer proteína alostérica.

Moduladores positivos resultam em uma curva mais hiperbólica, enquanto moduladores negativos resultam em uma curva mais sigmoidal.


As enzimas reguladas por modificações covalentes são enzimas cuja regulação se dá por ligações covalentes reversíveis. Consiste na adição de certos grupos às enzimas (de maneira covalente), com a finalidade de tornar a enzima mais ativa. O maioro exemplo é o grupo fosfato.

Também existe outro grupo: enzimas reguladas por clivagem proteolítica. Consiste na hidrólise do zimogênio, um precursor inativo, para formar uma enzima ativa.


Isoenzimas

São enzimas que catalisam a mesma reação, porém atuam em diferentes tecidos, tendo diferentes sequência e composição de AA. Suas cinéticas também apresentam-se de maneira diferente.

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