Então falamos a respeito da ligação peptídica, pela qual passaremos rapidamente, pelo fato de todos terem noção e de ser relativamente simples:
Há também peptídeos que são biologicamente ativos, mesmo sem formar proteínas. Exemplos são o glucagon, a insulina e a oxitocina. Diz-se convencionalmente que a partir de 100 aminoácidos, considera-se a substância como uma proteína, e não como um peptídeo, apesar de não ser oficial. Lembrando sempre que a variabilidade de proteínas é muito grande. A menor proteína de que se tem conhecimento é o Citocromo C, com 104 aminoácidos (uma cadeia peptídica somente).Algumas características das proteínas:
- aminoácidos estão dispostos em ordem definida geneticamente
- uma cadeia: monômero / duas ou mais: oligômero
- somente aminoácidos: simples / aminoácidos + grupo prostético: conjugado
As cadeias peptídicas tendem a assumir a conformação espacial ideal. Um exemplo é o grupo heme, o qual será utilizado na fixação e no transporte do O2 pela hemoglobina e será discutido mais tarde.
Ligação Peptídica:
A ligação peptídica é rígida, formada por uma ligação covalente. Existe ressonância nas interações das cadeias, o que limita a deformação.
Conformação/Solubilidade/Função:
Globulares - usualmente solúveis
- função móvel ou dinâmica
- ex.: hemoglobina
Fibrosas - usualmente insolúveis
- função estrutural
- ex.: queratina
Níveis de Organização Estrutural das Proteínas
> estrutura primária: aminoácidos ligados entre si na cadeia
> estrutura secundária: padrão de enrolamento de secções (por exemplo, em hélice)
> estrutura terciária: dobramento das estruturas secundárias
> estrutura quaternária: não são todas as proteínas que possuem esse tipo de estrutura; é a interação de estruturas terciárias, ou seja, a interação de subunidades monoméricas (um exemplo de subunidade é uma cadeia alfa)
Estrutura Primária:
É a mais simples; consiste de aminoácidos ligados lado a lado formando uma cadeia peptídica. Quando só há um tipo de estrutura primária, diz-se que ela possui uma única função.
Estrutura Secundária:
É o arranjo da estrutura no espaço; conformação dos resíduos em relação aos adjacentes. É limitada pelo caráter parcial de dupla ligação peptídica e pelo tamanho e interações dos grupos R.
Tipos:
* Alfa-hélice: - segmentos de aminoácidos giram para a direita em formato de hélice;
- os aminoácidos não podem permitir o enrolamento;
- exceção: colágeno (hélice para a esquerda)
É bom observar que o plano das ligações peptídicas é paralelo ao plano do eixo, com uma média de 3,6 aminoácidos a cada volta. Os radicais (grupos R) projetam-se para o lado de fora da hélice.
A estabilidade dessa hélice depende de: pontes de hidrogênio;
atração ou repulsão eletrostática entre os radicais; tamanho dos grupos R adjacentes; e resíduos de prolina e hidroxiprolina (estes geralmente colocam fim à alfa-hélice).* Beta-conformação:
Ao contrário da alfa-hélice, a beta-conformação consiste de uma cadeia em ziguezague, que possui uma certa flexibilidade. As cadeias apresentação pontes de hidrogênio entre si. A cadeia de beta-conformação é representada por uma seta.
Esse tipo de conformação costuma ter algumas alças entre uma cadeia e outra, sendo que a prolina é muito comum nessas alças.
Estrutura Terciária:
Nesse tipo de estrutura, há o dobramento de cadeias de estrutura secundária. Logo, muitos aminoácidos que estão muito distantes dentro das cadeias passam a se relacionar, ficando bastante próximos uns dos outros. Há um certo padrão de dobramento da cadeia, e sabe-se que os grupos R polares ficam na superfície enquanto os grupos R apolares encontram-se na parte interior.
A estabilidade depende de:
- interações hidrofóbicas entre os grupos R apolares
- pontes de H
- pontes dissulfeto
- alfa-hélice
- beta-conformação
- interações complementares
Desnaturação:
A desnaturação de uma proteína pode ser promovida pelos seguintes agentes:
- calor
- pH
- agentes desnaturantes (etanol / ureia / sulfato de amônio / hidrocloreto de guanidina)
Assim encerra-se a segunda aula de bioquímica.
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