Bioquímica - Aula Teórica 03 - Proteínas: estrutura e função

Iniciamos apresentando as funções biológicas das proteínas:

- Catálise de reações;
- Transporte;
- Armazenamento;
- Motilidade (capacidade de se mover espontaneamente);
- Estrutural;
- Defesa;
- Regulação;
- Homeostase e coagulação sanguínea;
- Nutrição de tecidos;
- Tamponamento;
- Manutenção da distribuição da água entre os compartimentos intersticiais e o sistema vascular do organismo.

Função estrutural

As principais proteínas com função estrutural são o colágeno, a elastina e a queratina. O colágeno é a proteína mais abundante do corpo humano. Em sua composição, predominam os aminoácidos prolina e glicina. A estrutura consiste em uma tripla hélice voltada para a esquerda. Quando o colágeno ainda tem fibras esfiapadas em suas partes terminais, ele é chamado procolágeno, e quando perde suas partes terminais, passa a se chamar tropocolágeno.

Proteínas Globulares

Exemplos de proteínas globulares são a mioglobina e a hemoglobina.

A mioglobina é uma proteína com função de transporte intracelular e armazenamento. É monomérica e conjugada. Serve principalmente para fornecer oxigênio aos músculos.

A hemoglobina é uma proteína com função de transporte sistêmico. É oligomérica (4 monômeros) e conjugada. Serve principalmente para transportar gases ao longo de todo o corpo humano.

Hemoglobina

As hemoglobinas podem ser dos seguintes tipos:

HbA1 - 95 % do total
HbA2 - 2% do total
HbF - menos de 5 % do total (porém, no perído de gestação, chega a 60%)

As proteínas possuem o grupo heme, que é a ferroprotoporfina IX. Esse grupo heme ocupa uma fenda na molécula.

Grupo Heme

Fendas aonde o heme se insere

Quando o ferro está em estado ferroso (carga +2), liga-se ao O2. Quando em estado férrico (carga +3), não liga-se ao O2. Isso é facilmente justificável, uma vez que o ferro está na molécula segundo a seguinte composição:


Portanto, quando estiver em estado férrico, é sinal de que está ligado nas duas pontas transversais à porfirina. Quando ferroso, ainda pode realizar uma ligação (no caso, com o oxigênio).

A mioglobina tem maior afinidade pelo ferro do que a hemoglobina. Isso auxilia na função de armazenamento, pois precisa segurar o O2 por um longo tempo na molécula. A hemoglobina, por sua vez, precisa soltar os gases com frequência. Isso acarreta numa menor afinidade pelo O2.
Além disso, vale ressaltar que a ligação do primeiro O2 é mais difícil, facilitando a entrada de outros. Assim, temos o seguinte gráfico de Saturação da mioglobina e da hemoglobina pelo O2:

A hemoglobina pode se encontrar no estado T ou no estado R. O oxigênio liga-se à hemoglobina em ambos os casos, apesar de haver diferença de estabilidade.

O estado T seria o estado mais estável da hemoglobina quando não ligada ao O2. No entando, quando ligada ao O2, o estado T não fica tão estável e, com o passar do tempo, vai alterando sua conformação para o estado R. Na desoxihemoglobina, a justificativa para o estado T ser estável são as ligações iônicas nele presentes. Esse estado está geralmente "vazio", sem O2.

O estado R é o estado mais estável quando a hemoglobina está ligada ao O2. Quando não ligada ao O2, a proteína comporta-se de maneira muito instável, uma vez que sua conformação é favorável à presença da ligação com o O2. Esse estádo está geralmente "fechado" e com O2.



Desse modo, podemos tirar algumas conclusões:

- a hemoglobina é uma proteína alostérica (cuja definição será vista na próxima aula);

- o estado T predomina na desoxihemoglobina enquanto o estado R predomina na oxihemoglobina;

- a curva de saturação da hemoglobina é sigmóide.